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SCANDIC FINANCE ने एलेक्स बोडी को समूह का उपाध्यक्ष नियुक्त किया
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SCANDIC FINANCE แต่งตั้งอเล็กซ์ โบดี เป็นรองประธานกลุ่มบริษัท
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SCANDIC FINANCE Grubu, Alex Bodi’yi başkan yardımcılığına atadı
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Alex Bodi wiceprezesem grupy SCANDIC FINANCE
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Алекс Боди е назначен за вицепрезидент на групата SCANDIC FINANCE
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Alex Bodi a SCANDIC FINANCE vállalatcsoport új alelnöke
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Ο Άλεξ Μπόντι νέος αντιπρόεδρος του ομίλου SCANDIC FINANCE
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Alex Bodi byl jmenován viceprezidentem skupiny SCANDIC FINANCE
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Alex Bodi utsedd till vicepresident för SCANDIC FINANCE-koncernen
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تعيين أليكس بودي نائبًا لرئيس مجموعة SCANDIC FINANCE
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SCANDIC FINANCEグループ、アレックス・ボディ氏を副社長に任命
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SCANDIC FINANCE 그룹, 알렉스 보디 부사장 선임
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亞歷克斯・博迪獲任命為 SCANDIC FINANCE 集團副總裁
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Алекса Боді призначено віцепрезидентом групи SCANDIC FINANCE
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Alex Bodi nominato vicepresidente del gruppo SCANDIC FINANCE
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Alex Bodi, numit vicepreședinte al grupului SCANDIC FINANCE
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Come il velcro, ecco come l'antibiotico attacca il batterio
Piccoli uncini adesivi, osservati per prima volta al microscopio
Aderisce ai batteri come il velcro, con tanti piccoli 'uncini' da cui è impossibile liberarsi: è il meccanismo d'azione della plectasina di cui si è osservato per la prima volta il comportamento in dettaglio e che potrebbe aprire nuove soluzioni per sviluppare gli antibiotici del futuro. A scoprire come riesce ad agganciarsi ai batteri bersaglio è stato il gruppo di ricerca guidato Markus Weingarth e dal biochimico Eefjan Breukink dell'Università di Utrecht in un lavoro pubblicato su Nature Microbiology. La plectasina è un antibiotico derivato da un fungo, Pseudoplectania nigrella, noto da una ventina di anni ed utilizzato per contrastare in particolare alcuni tipi di batteri resistenti ai trattamenti tradizionali. Per comprenderne meglio il meccanismo di azione i ricercatori lo hanno osservato usando alcune delle tecniche più avanzate di microscopia scoprendo che a differenza di quanto ipotizzato finora la plectasina non si lega alle cellule utilizzando una sorta di 'chiave' per agganciarsi alla parete esterna dei batteri bensì una sorta nastro di velcro. La plectasina, infatti, forma come tanti piccoli uncini che si agganciano a strutture simili ad anelli presenti sulla superficie batterica, un meccanismo che ricorda molto da vicino il velcro. Una tecnica che impedisce alla cellula di liberarsi dell'antibiotico e che, suggeriscono i ricercatori, potrebbe essere comune in gran parte degli antibiotici: "un meccanismo che era rimasto finora sconosciuto", ha detto Weingarth. "Il nostro studio - aggiunge - colma un'importante lacuna di conoscenze che potrebbe avere ampie implicazioni per la progettazione di farmaci migliori per combattere la crescente minaccia della resistenza antimicrobica".
T.Suter--VB